단백질

20종 이상의 L-아미노산(amino acid)이 다수 결합하여 생긴 고분자 화합물. 단량체(monomer)는 아미노산.

개요

연결된 아미노산의 종류에 따라, 곁가지 사슬(side chain)에 일어난 번역 후 변형(posttranslational modification)에 따라, 3차원 구조에 따라, 붙어 있는 금속 원소에 따라 등등 수많은 종류로 분류된다. 고등학교때 배운 헤모글로빈을 떠올리면 조금 상상하기 쉽다. 단백질에 철 이온이 결합해 있지않은가.

구조

단백질의 구조에는 아래의 4가지 구조가 존재한다.

• 1차구조

아미노산이 연결된 사슬구조로 폴리머(polymer)다. 아미노산은 탈수 결합을 하는데 이것을 펩타이드 결합(peptide bond)라 부른다다. 펩타이드 결합은 카르복시 기(Carboxyl group, -COOH)와 아민 기(Amine, -NH2)가 결합할때 물 분자를 1분자 방출한다. 폴리펩티드(polypeptide)가 되면 카르복시 기의 부분은 C말단이 아미노기의 부분이 N말단이 된다. 이렇게 결합하는 아미노산은 DNA에 의해 결정된다. DNA는 통제광인것이여.

• 2차구조

α-helix와 β-sheet, 그리고 비 반복적인 구조(Loop, 랜덤구조. 이하 루프). 단백질을 공부해보면 알겠지만 반 정도는 나선형의 α-helix와 평면형의 β-sheet로 이루어져 있지만 나머지는 선형의 루프로 이루어져 있다. β-turn도 있는데 귀찮아서 후술하겠다. 기다려달라.

• 3차구조

단백질 접힘(protein folding)이 특징적이다. 이때 단백질 구조는 소수성 결합에 의하여 결정된다. 안정한 구조이기 때문에 자유에너지도 작다.생명이 항상 그렇듯이 예외는 존재한다.

• 4차구조

이렇게 접혀진 단백질들(3차구조의 단백질들)이 결합해 이루어진 단백질. 디설파이드 결합(disulfide bond)이라든지 수소결합, 이온결합 등등에 의해서 더욱 안전해진다.

체내 단백질의 특징

단백질은 대개 산성을 이루고 있으며, 염색체를 이루는 단백질만 예외적으로 염기성을 띈다. 염기성 물질은 부가역 반응(역반응이 잘 일어나지 않는 반응. 역반응 같은거 없다고 보면 된다.) 이 많은데 정보를 저장하는데에 있어서는 탁월하다.

측량

Da(돌턴)이란 단위를 사용하며 일반적으로 단백질의 크기를 구할 때 사용한다. 전기 영동(Electrophoresis)시 겔(Gel)에 각 크기별로 마크해 영동된 것을 ImageJ같은 소프트웨어로 측량한다. 공부하면서 느끼는거지만 화학과 물리에 비해 정확도가 높다고 하진 못하겠다. 1Da의 무게는 수소 원자의 무게와 동일하다. 세포 생물학에서 액틴 필라멘트 (actin filament)같은 세포내의 물질을 측량할때도 같은 단위를 사용한다. 현재까지 아슬아슬하게 30kDa(30000Da)정도까지는 전자현미경으로 관측하는 것이 가능한 것으로 알려져 있다.

단백질의 예

모발이나 각질처럼 구조적 역할은 물론이고 효소처럼 각종 화학반응을 매개하는 등 생명현상이 일어나는데 꼭 필요한 물질이다. 지금 키보드를 두드리고 있는 여러분의 손톱(특히 케라틴)도 단백질이며 길가다 뱉은 침속에 들어 있는 amylase도 단백질이다.