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단백질

단백질(蛋白質)은 20종 이상의 L-아미노산(amino acid)이 다수 결합하여 생긴 고분자 화합물이다. 단량체(monomer)는 아미노산.

개요[편집 | 원본 편집]

연결된 아미노산의 종류에 따라, 곁가지 사슬(side chain)에 일어난 번역 후 변형(posttranslational modification)에 따라, 3차원 구조에 따라, 붙어 있는 금속 원소에 따라 등등 수많은 종류로 분류된다. 고등학교때 배운 헤모글로빈을 떠올리면 조금 상상하기 쉽다. 단백질에 철 이온이 결합해 있지 않은가.

구조[편집 | 원본 편집]

단백질의 구조에는 아래의 네 가지 구조가 존재한다.

1차 구조
아미노산이 연결된 사슬구조로 폴리머(polymer)다. 아미노산은 탈수 결합을 하는데 이것을 펩타이드 결합(peptide bond)라 부른다다. 펩타이드 결합은 카르복시 기(Carboxyl group, -COOH)와 아민 기(Amine, -NH2)가 결합할 때 물 분자를 1분자 방출한다. 폴리펩티드(polypeptide)가 되면 카르복시 기의 부분은 C말단이 아미노기의 부분이 N말단이 된다. 이렇게 결합하는 아미노산은 DNA에 의해 결정된다.
2차 구조
α-helix와 β-sheet, 그리고 비 반복적인 구조(Loop, 랜덤구조. 이하 루프). 단백질을 공부해보면 알겠지만 반 정도는 나선형의 α-helix와 평면형의 β-sheet로 이루어져 있지만 나머지는 선형의 루프로 이루어져 있다. β-turn로 이루어진 루프도 존재한다.
3차 구조
단백질 접힘(protein folding)이 특징적이다. 이때 단백질 구조는 소수성 결합에 의하여 결정된다. 안정한 구조이기 때문에 자유에너지도 작다.
4차 구조
이렇게 접혀진 단백질들(3차 구조의 단백질들)이 결합해 이루어진 단백질. 디설파이드 결합(disulfide bond)이라든지 수소결합, 이온결합 등등에 의해서 더욱 안전해진다.

체내 단백질의 특징[편집 | 원본 편집]

단백질은 대개 산성을 이루고 있으며, 염색체를 이루는 단백질만 예외적으로 염기성을 띤다. 염기성 물질은 부가역 반응(역반응이 잘 일어나지 않는 반응. 역반응 같은 거 없다고 보면 된다) 이 많은데 정보를 저장하는 데에 있어서는 탁월하다. 염기성 단백질은 핵에서 많이 관찰되는데, 히스톤 단백질이 바로 그것이다. 히스톤 단백질은 염기성 단백질로 유전자를 저장하는데 쓰이는데, 변형이 일어나기 쉽지 않기 때문에 민감한 정보의 장시간 보관에 적합하기 때문이다. 또 히스톤 단백질은 양전하를 띠고 있는 리신과 아르기닌을 많이 가지고 있기 때문에 약한 음성을 띠고 있는 DNA를 안정화시켜 유전자 보존을 쉽게 해준다.

측량[편집 | 원본 편집]

Da(돌턴)이란 단위를 사용하며 일반적으로 단백질의 크기를 구할 때 사용한다. 전기 영동(Electrophoresis)시 겔(Gel)에 각 크기별로 마크해 영동된 것을 ImageJ같은 소프트웨어로 측량한다. 측량은 화학과 물리에 비해 정확도가 높지는 않지만 1Da의 무게는 수소 원자의 무게와 동일하다. 세포 생물학에서 액틴 필라멘트 (actin filament)같은 세포내의 물질을 측량할 때도 같은 단위를 사용한다. 현재까지 아슬아슬하게 30kDa(30000Da)정도까지는 전자현미경으로 관측하는 것이 가능한 것으로 알려져 있다.

한편 크기가 아닌 식품 등의 영양학적인 측면에서의 단백질 함량의 측정은 다른 방법으로 이루어진다.

  • 조단백질 (粗蛋白質, Crude protein)
    • 이름에 든 조(粗, 거칠 조), 혹은 Crude는 가공되지 않은 상태를 의미한다. 이름과 같이, 단백질을 일일히 측정하지 않고, 식품 전체의 질소 총량을 측정한 뒤에 단백질의 평균 질소 함량을 곱한 수치를 조단백질의 함량으로 본다. 평균 질소 함량은 실제로도 그렇고 측정시에도 식품에 따라서도 다르게 부여되기는 하지만, 대개는 단백질의 16%를 질소라고 보고 계산한다. 측정 방법 자체가 굉장히 단순하지만 비단백 질소가 포함될 수 있기 때문이, 실제 단백질 함량보다 더 높은 값이 측정된다. 그럼에도 불구하고, 이 방법은 순단백을 측정하는 것보다는 간단하기 때문에 사료 등에는 조단백질을 측정하는 것이 보통이다. 반면 식품의 경우에는 조단백질을 구하기 보다는 아미노산의 함량을 구해서 단백질 환산을 내는 방법 등이 쓰이는 편이다.
  • 순단백질 (純蛋白質, True protein)
    • 조단백질과는 달리, 단백질을 모두 침전시켜 침전된 단백질에서의 질소 함량만을 측정하는 방법이다. 측정 방법에 약품 등이 쓰여야하기 때문에 번거로우며 이 때문에 순단백질 함량을 구하는 경우는 드물다.

단백질의 예[편집 | 원본 편집]

모발이나 각질처럼 구조적 역할은 물론이고 효소처럼 각종 화학반응을 매개하는 등 생명현상이 일어나는데 꼭 필요한 물질이다. 지금 키보드를 두드리고 있는 여러분의 손톱(특히 케라틴)도 단백질이다. 침도 사실 amylase이라는 성분이 있는데 이는 침도 단백질이다.

기타[편집 | 원본 편집]

각주